Opis
Uaktualnione wydanie wyjątkowego kompendium wiedzy o najważniejszych związkach organicznych pochodzenia naturalnego. Naturalne związki organiczne pełnią kluczową rolę we wszystkich procesach życiowych, a wykorzystanie wiedzy na temat ich budowy, właściwości, mechanizmów działania fizjologicznego i zastosowania, umożliwia syntetyzowanie analogów o podwyższonych walorach użytkowych. Z tego względu intensywność badań nad związkami naturalnymi owocuje ogromną ilością nowych informacji. Kolejne wydanie książki wzbogacono o 3 nowe rozdziały. Pierwszy z nich dotyczy kwasów nukleinowych i odzwierciedla niezwykle szybki rozwój wiedzy na temat tej grupy związków, uwzględniając m.in. informacje na temat rozszyfrowywania genomów, terapii genowej i inżynierii genetycznej. Drugi omawia polifenole – hydroksyareny pochodzenia roślinnego znane ze swoich właściwości antyoksydacyjnych. Autor poświęcił też osobny rozdział roślinnym i owadzim regulatorom wzrostu. Książka jest napisana przystępnym, żywym językiem. Zawiera wiele ciekawostek na temat praktycznego zastosowania związków pochodzenia naturalnego w różnych dziedzinach życia codziennego – kosmetyce, medycynie, energetyce. Jest to nie tylko podręcznik niezbędny studentom chemii, biotechnologii, medycyny i farmacji, ale także fascynująca lektura dla każdego, kto chce się przekonać, jak wielki wpływ na nasze życie mają naturalne związki organiczne. Spis treściWSTĘP 13 1. AMINOKWASY 23 1.1. Podział aminokwasów 23 1.1.1. Aminokwasy białkowe 24 1.2. Nomenklatura 33 1.3. Właściwości aminokwasów 34 1.3.1. Właściwości kwasowo-zasadowe 34 1.3.2. Rozpuszczalność i temperatura topnienia 36 1.3.3. Właściwości fizjologiczne aminokwasów kodowanych 37 1.3.4. Metabolizm aminokwasów 39 1.4. Aminokwasy niezbędne (egzogenne) 41 1.5. Naturalne aminokwasy niebiałkowe 43 1.6. Zastosowanie aminokwasów 49 1.7. Otrzymywanie aminokwasów 53 1.7.1. Syntezy chemiczne –wybrane przykłady 53 1.7.2. Otrzymywanie chiralnych aminokwasów 62 1.7.3. Przykłady chiralnych syntez aminokwasów 64 1.8. Rozdzielanie aminokwasów racemicznych na enancjomery 71 1.8.1. Tworzenie soli diastereoizomerycznych i ich krystalizacja 71 1.8.2. Pochodne diastereoizomeryczne 72 1.8.3. Krystalizacja spontaniczna 73 1.8.4. Zastosowanie enzymów do rozdzielania racemicznych aminokwasów 74 1.8.5. Metody chromatograficzne 76 1.8.6. Elektroforeza 88 1.9. Fizykochemiczne metody badania aminokwasów 90 1.9.1. Polarymetria 90 1.9.2. Spektrometria mas 93 1.10. Literatura źródłowa i uzupełniająca 94 2. PEPTYDY 96 2.1. Nazewnictwo peptydów 96 2.2. Synteza peptydów 99 2.2.1. Peptydowe osłony grup funkcyjnych – grupy ochronne 104 2.2.2. Metody tworzenia wiązania peptydowego 113 2.3. Wybrane peptydy biologicznie czynne 138 2.3.1. Glutation (GSH) 138 2.3.2. Tyreoliberyna 139 2.3.3. Adrenokortykotropina (ACTH, kortykotropina) 139 2.3.4. Proopiomelanokortyna 140 2.3.5. Melanotropina (MSH) 141 2.3.6. Lipotropina 141 2.3.7. Peptydy opioidowe 142 2.3.8. Somatotropina (STH) 150 2.3.9. Oksytocyna (OT) i wazopresyna (VP) 152 2.3.10. Liberyny i statyny 157 2.3.11. Insulina ludzka (HI – ang. human insuline) 159 2.3.12. Glukagon 163 2.3.13. Hormony tkankowe (żołądkowo-jelitowe) 164 2.3.14. Angiotensyna 165 2.3.15. Substancja P (SP) 166 2.3.16. Bradykinina 167 2.3.17. Peptydy wyizolowane ze skór płazów 167 2.3.18. Tuftsyna 168 2.3.19. Proktolina, przedstawiciel neuropeptydów owadzich 169 2.3.20. Naskórkowy czynnik wzrostu 170 2.3.21. Antybiotyki peptydowe 171 2.3.22. Toksyny peptydowe 179 2.3.23. Alkaloidy peptydowe 184 2.3.24. Muramylopeptydy 184 2.4. Zastosowanie syntetycznych peptydów w kosmetyce 188 2.5. Literatura źródłowa i uzupełniająca 191 3. BIALKA — PROTEINY 194 3.1. Budowa białek 196 3.1.1. Struktura pierwszorzędowa 196 3.1.2. Struktura drugorzędowa 203 3.1.3. Struktura trzeciorzędowa 209 3.1.4. Struktura czwartorzędowa 212 3.1.5. Sposoby badania konformacji cząsteczek białka 213 3.2. Denaturacja białek 214 3.3. Izolacja, rozdzielanie, oczyszczanie i identyfikacja białek 217 3.4. Klasyfikacja czyli podział białek 218 3.4.1. Podział białek według kształtu 218 3.4.2. Podział białek według składu 218 3.4.3. Podział białek według funkcji 219 3.4.4. Podział białek według pochodzenia 219 3.4.5. Podział białek według występowania 219 3.4.6. Podział białek według wartości odżywczej 219 3.5. Przykłady białek 220 3.5.1. Białka proste 220 3.5.2. Białka złożone 228 3.5.3. Białka enzymatyczne i ciała czynne 242 3.5.4. Białka słodkie 247 3.5.5. Enzymy niebiałkowe 248 3.5.6. Białka toksyczne 248 3.6. Literatura źródłowa i uzupełniająca 250 4. CUKRY (SACHARYDY, WEGLOWODANY) 251 4.1. Podział cukrów 254 4.2. Stereochemia cukrów 254 4.3. Nomenklatura cukrów 255 4.4. Monocukry 256 4.4.1. Właściwości fizyczne 256 4.5. Właściwości chemiczne 266 4.5.1. Estryfikacja cukrów 266 4.5.2. Eteryfikacja 271 4.5.3. Utlenianie cukrów 276 4.5.4. Redukcja 279 4.5.5. Pochodne cukrów 281 4.5.6. Wzajemne przekształcanie cukrów 283 4.6. Ważniejsze monocukry naturalne 286 4.6.1. Triozy